Reacciones de aminoacidos y proteinas

Reacciones de aminoacidos y proteinas

Reacciones de los aminoácidos por el grupo carboxilo

Las proteínas (un polímero) son macromoléculas compuestas por subunidades de aminoácidos (los monómeros ). Estos aminoácidos se unen covalentemente entre sí para formar largas cadenas lineales llamadas polipéptidos, que luego se pliegan en una forma tridimensional específica. A veces, estas cadenas polipeptídicas plegadas son funcionales por sí mismas. Otras veces se combinan con otras cadenas polipeptídicas para formar la estructura proteica final. A veces también se requieren grupos no polipeptídicos en la proteína final. Por ejemplo, la proteína sanguínea hemogobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene también una molécula de hemo, que es una estructura anular con un átomo de hierro en su centro.

Aminoácidos esenciales

colágeno, una proteína estructural común. La homoserina y la homocisteína son homólogos superiores de sus homónimos. El grupo amino de la beta-alanina se ha desplazado al final de la cadena de tres carbonos. Es un componente del ácido pantoténico, HOCH2C(CH3)2CH(OH)CONHCH2CH2CO2H, un miembro del complejo vitamínico B y un nutriente esencial. La acetil coenzima A es un derivado pirofosforilado de una amida del ácido pantoténico. El gamma-amino homólogo GABA es un inhibidor de neurotransmisores y un agente antihipertensivo. Muchos aminoácidos inusuales, incluidos los enantiómeros D de algunos ácidos comunes, son producidos por microorganismos. Entre ellos se encuentran la ornitina, que es un componente del antibiótico bacitracina A, y la estatina, que forma parte de un pentapéptido que inhibe la acción de la enzima digestiva pepsina. Reacciones de los α-aminoácidos 1. Esterificación del ácido carboxílico Los aminoácidos sufren la mayoría de las reacciones químicas características de cada función, suponiendo que el pH se ajuste a un valor adecuado. La esterificación del ácido carboxílico suele realizarse en condiciones ácidas, como se muestra en las dos ecuaciones escritas a continuación. En estas condiciones, las funciones aminas se convierten en sus sales de amonio y los ácidos carboxílicos no se disocian. La primera ecuación es una esterificación Fischer típica en la que interviene el metanol. El producto inicial es una sal de amonio estable. El aminoéster formado por la neutralización de esta sal es inestable, debido a la acilación de la amina por la función éster.

Reacciones generales de los aminoácidos pdf

El procesamiento y la manipulación de biopolímeros se ven facilitados en gran medida por el uso de líquidos iónicos, dada la mayor solubilidad y, en algunos casos, la estabilidad estructural que confieren a estas moléculas. Centrándonos en las proteínas, destacamos aquí no sólo los factores clave de las interacciones proteína-líquido iónico que facilitan estas funcionalidades, sino que abordamos aplicaciones actuales y potenciales relevantes de las interacciones proteína-líquido iónico, incluyendo áreas de interés futuro.
Las proteínas, tanto como materiales como catalizadores, tienen una serie de características prácticas cuando se consideran los desafíos globales como el desarrollo de una economía circular y la minimización de los impactos ambientales. Son biodegradables y pueden obtenerse fácilmente de fuentes biológicas, son renovables y pueden actuar como andamios biocompatibles. Al tratarse de materiales poliméricos formados por combinaciones de unos 20 bloques de construcción principales (aminoácidos), la gama de propiedades de los materiales que son accesibles es sustancial. Las diferentes funcionalidades de los aminoácidos hacen que estos polímeros puedan ser sometidos a un procesamiento posterior, lo que puede ampliar aún más el alcance de sus propiedades. Además de sus propiedades catalíticas como enzimas, las proteínas como las queratinas, los colágenos, las sedas y las fibras vegetales son fuertes, pueden ser muy elásticas y poseen muchas otras propiedades de materiales deseables, como ser andamios adecuados para las células vivas. Como tal, estos biopolímeros han encontrado un uso significativo en las industrias médicas en particular, debido a esta biocompatibilidad y capacidad de reemplazar o mejorar los tejidos existentes (Defrates et al., 2018).

Albúmina de suero

ResumenEl formaldehído es un electrófilo biológico que se produce mediante procesos que incluyen la desmetilación enzimática. A pesar de su aparente simplicidad, las reacciones del formaldehído con componentes biológicos, incluso básicos, no están bien definidas. Aquí presentamos estudios basados en la RMN sobre las reacciones del formaldehído con aminoácidos proteinógenos comunes y otros aminoácidos nucleófilos. Los resultados revelan que el formaldehído reacciona a diferentes velocidades, formando productos hidroximetilados, ciclados, reticulados o desproporcionados de distinta estabilidad. De los aminoácidos comunes probados, la cisteína es la que reacciona con mayor eficacia, formando una tiazolidina estable. La reacción con la lisina es menos eficiente; se observan bajos niveles de un producto Nε-metilado, lo que plantea la posibilidad de una metilación no enzimática de la lisina por el formaldehído. Las reacciones con formaldehído son más rápidas que las reacciones con otros compuestos carbonílicos biológicos probados, y los aductos son también más estables. Los resultados revelan que las reacciones del formaldehído con los aminoácidos, y por extensión con los péptidos y las proteínas, tienen un papel potencial en la biología sana y enferma, así como en la evolución.

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